Wirkungsweise des Ozons
Von Prof. Dr. med. Gerd Wasser

Schon seit 1904 ist die chemische Reaktion von Ozon mit organischen Doppelbindungen bekannt, wurde in den Zwanzigern strukturmäßig postuliert und in den fünfziger Jahren endgültig chemisch analytisch bestätigt. Es entstehen zunächst primäre Ozonide, die in wasserfreier Umgebung hochexplosiv sind. Diese lagern sich spontan in sekundäre, stabile Ozonide um (Lit. 1,2, ).

Für die Ozonbehandlung bedeutet das eine in Mikrosekunden stattfindende Reaktion mit Zellmembranen, die als Bestandteil der Membranlipide ungesättigte Fettsäuren enthalten . In dem hydrophoben Milieu der Lipiddoppelschicht entsteht somit eine hydrophile Insel, die aufgrund der Abstoßungskräfte in die wässrige Umgebung, vorwiegend in das Cytoplasma der Zelle, aber auch in das Interstitium aus dem Membranverband verdrängt wird. Dieser Vorgang ähnelt dem der Lysophosphatid-Bildung, die eine Membranlyse oder irreversible Änderung am Erythrozyten wie die Echinocytogenese hervorruft. In den geringen Dosen, die für die Ozonwirkung erforderlich sind, spielen diese Vorgänge aber keine Rolle (Lit. 3, 10).

Ozonide gehören chemisch zu den Peroxyden, denen sich ein spezielles Schutzsystem gegen oxidative Schäden der einzelnen Zellkompartimente, das Glutathion-Peroxidase-Reduktase System, annimmt. Dieses selenhaltige Enzymsystem (es existiert auch eine selenfreie Form) regeneriert das verbrauchte Glutathion, das als H-Ionen Donator diente und sich zu GSSG zusammenlagerte. Infolge der Aufspaltung des GSSG durch die Glutathion-Reduktase wird erneut Wasserstoff benötigt. Lieferant dazu ist NADPH, das als NADP* aus dieser Raktion hervorgeht. NADPPH wird dann über den Pentose Shunt und die Glykolyse regeneriert.

Durch die Glykolyse entsteht aber ATP, das den eigentlichen Wirkmechanismus der Ozonbehandlung einleitet. Entleerung voller ATP-Speicher im Erythrozyten als Substitution für Not leidende Gewebe ist beschrieben (Lit. 4). Dabei wird der Erythrozyt in seinem Enzymmuster durch eine adäquate Ozondosis weder verändert noch geschädigt (Lit. 3).

Ozon wirkt also über die ATP-Bildung entlastend auf die Atemkette, fördert nicht die Utilisaton von Sauerstoff, sondern senkt zwischen 20 und 25 % den Sauerstoffbedarf (Lit. 4,5,6,7). Dabei ist es nicht über die üblichen Behandlungsmethoden an einen Tumor oder an eine virusinfizierte Zelle innerhalb des Körpers heranzuführen, da beim ersten Membrankontakt die Ozonide entstehen und diese dann die intrazellulären chemischen Reaktionen einleiten.
Lokal ist die Situation anders. Bakterien werden aufgrund der Oxydierung der Atemkette (sie liegt an der der Außenwelt zugekehrten Seite der Zellmembran) abgetötet. Sie enthält Enzyme wie Fumarat Reduktase und Succinat Dehydrogenase für die Quinon-Bildung Oxydation und Reduktion. Diese respiratorischen Enzyme durchspannen die cytoplasmatische Bakterienmembran (Lit. 11). Weiterhin finden sich 2Fe-2S Ferodoxin und 7Fe-8S Ferodoxin als Elektronen Akzeptor z.B. des NADPH. Weiterhin liegt auf der dem Cytoplasma zugewandten Seite das Cytochrom C als Teil des Complex III der Atmungskette. Es enthält Häm-Eisen, dessen Oxidierung den Protonenfluß und damit die in Complex V stattfindende ATP-Synthese unterbricht. Diese, für das Überleben umgängliche Struktur, ist äußerst empfindlich. Ihre Oxidation führt zum sofortigen Zusammenbruch des Stoffwechsels, da über die Glykolyse nur mangelhaft ATP produziert werden kann. Bakterien können daher nicht wie Tumorzellen mittels der Glykolyse in einem glucosereichen Medium durch erhöhten Umsatz von Glucose den ATP-Mangel kompensieren. Somit ist die oxydative Schädigung der Atemkette der Auslöser für den Zelluntergang. Die oxidative Veränderung an Membranlipiden, Enzymen und anderen Makromolekülen spielt dabei nur eine sekundäre Rolle. Damit wird auch verständlich, dass Sporen relativ resistent gegenüber der Ozon-Einwirkung sind. Infolge des stark – bis nicht mehr messbar – reduzierten Stoffwechsels ist mit einem sofortigen Absterben der Sporen nicht zu rechnen.   Es bleibt aber zu prüfen, inwieweit die Keimung nach dem oxidativen Angriff behindert oder aufgehoben ist.

Mitochondrien in den Geweben als Träger der Atemkette werden dagegen nicht geschädigt, da auch hier die Reaktion in der äußeren Zellmembran erfolgt. Die beschleunigte Wundheilung bei gleichzeitiger Desinfizierung des Wundgebietes ist somit nur scheinbar ein paradoxer Vorgang.

Bei der Spülung von Karzinomen an der Körperoberfläche oder im Operationsgebiet kann das Ozon die Tumorzellen zerstören, allerdings nur dann, wenn diese ein Defizit an GST (Glutathion-transferase) entwickeln. Multi-drug-resistente Zellen weisen hohe Enzymaktivitäten und damit hohe Entgiftungskapazitäten gegen ROS (Reactive Oxygen Species) auf (Lit. 8).
Diese Zellen profitieren also von der Ozon-Einwirkung, indem sie genauso wie die anderen Zellen mit einer ATP-Bereitstellung reagieren.
Eine routinemäßige Spülung eines Operationsgebietes nach Tumorresektion mit Ozon-Wasser ist daher abzulehnen. Wasserstoffperoxyd-Auswaschung nach Tumorresektion zerstört die Tumorzellen besonders bei Vorhandensein von eisenhaltigen Enzymen durch Hydroxyl-Radikal-Bildung, allerdings wird oberflächlich auch gesundes Gewebe angegriffen. Dieses Vorgehen schützt weitgehend gegen Impfmetastasen (Lit.9). Erst eine nach dieser Behandlung erfolgende Spülung mit Ozon-Wasser ist vertretbar und wird die Regeneration des gesunden Gewebes anregen.

1) Hans Beyer: Lehrbuch der Organischen Chemie, S. Hirzel Verlag Leipzig, 1967, p. 52
2) CHRISTEN.VÖGTLE: Grundlagen der Organischen Chemie, Verlag Salle+Sauerländer 1988, p. 78, 455
3) Zimran A., Wasser G., Forman L., et al.: Effect of ozone on red blood cell enzymes and intermediates. Acta Haematol (Switzerland), 2000, 102(3) p. 148-51
4) FORRESTER T: Release of ATP from Heart. Presentation of a Release Model Using Human Erythrocytes. Annals of the New York Academy of Sciences, Vol. 603 1990, p. 335-351
5) Rappaport E: Mechanisms of anticancer activity of adenine nucleotides in tumor bearing hosts. Biological actions of extracellular ATP. Annals of the New York Academy of Sciences, 603 (1990) p. 142-149
6) Chaudry IH: Use of ATP following shock and ischemia. Biological actions of extracellular ATP. Annals of the New York Academy of Sciences, 603 (1990) p. 130-32.
7) Bianci J et al: ATP alters function in the isolated rabbit heart. Annals of the New York Academy of Sciences, 603 (1990) o. 437-438
8) Bruns CM, Hubatsch I, Ridderström M, Mannervik B, Tainer JA: Human glutathione transferase and matagenesis reveal the basis of high catalytic efficiency with toxic lipid peroxidation products. J Mol 1999 May 7, 288:3:427-39
9) Karl Aigner, Asklepios Paulinen Stift, Onko-chirurgische Abt., Geisenheimerstraße 10, Wiesbaden, personal information.
10) HEMATOLOGY, Chapter 36, The Red Cell Membrane, Stephen B.Sohet,
Ernest Beutler, Forth Edition
11) Respiration Without O2, Science-Lars Hederstedt, 284 (5422)